Nouvelles du Japon : miso et natto

Dans la cuisine traditionnelle japonaise il y a deux spécialités méconnues dans les pays occidentaux, le miso et le natto. Ces deux préparations sont toutes deux issues d’une fermentation du soja. Le miso, ingrédient essentiel de la soupe du même nom est le résultat d’une fermentation de la farine de soja avec le champignon microscopique Aspergillus oryzae. À l’opposé et pour un autre usage le natto est le résultat d’une fermentation des graines entières de soja préalablement bouillies avec la variété natto de Bacillus subtilis. Ce qui m’a conduit à écrire ce billet est le fait que le natto présente une propriété thérapeutique exceptionnelle peu connues comme je vais les faire découvrir à mes lecteurs.

Le miso est l’ingrédient de la soupe miso qui contient des légumes verts et des petits morceaux de tofu, une autre préparation issue du soja. Outre la présence de nombreuses vitamines du groupe B, de sels minéraux et d’autres nutriments la soupe miso ne présente pas de propriétés thérapeutiques particulières. Par contre le natto dont je n’ai jamais fait l’expérience contrairement à la soupe miso présente des propriétés organoleptiques très particulières de par sa forte odeur, son aspect collant et filandreux qui ne se déguste que posé sur du riz lui-même collant comme les Japonais le préfèrent avec des baguettes. C’est un plat typique pour le petit-déjeuner en particulier dans la région du Kanto où se trouve Tokyo. J’avoue ne jamais avoir goûté à ce mets très particulier. Les propriétés nutritionnelles en particulier l’apport en vitamines sont proches du miso mais le natto contient un enzyme unique appellé nattokinase. Le nom donné à cet enzyme est un abus de language car il s’agit non pas d’une kinase, l’activité enzymatique qui ajoute un phosphate sur une sérine ou une thréonine dans les protéines mais un enzyme protéolytique (qui coupe les protéines en morceaux plus ou moins gros) très proche de la subtilisine. Ce nom provient de celui du natto dont le nom japonais est nattokin (納豆菌 ) le nom du Bacillus subtilis utilisé pour la fermentation mentionnée ci-dessus.

Les propriétés de cet enzyme sont très particulières car quand il passe dans la circulation sanguine par injection intraveineuse (cf infra), il présente toutes sortes de propriétés bénéfiques. Il faut mentionner que ce don de la nature a été immédiatement produit par génie génétique dans un but thérapeutique non dissimulé car ces applications thérapeutiques sont d’une importance considérable. En effet la nattokinase présente des propriétés spécifiques de fibrinolyse et des effets anticoagulants, anti-athérosclérotiques, anti-hypertensifs et neuro-protecteurs.

De plus de par ses effets combinés la nattokinase (NK) diminue également l’hypertension. Il y a de quoi exciter les laboratoires pharmaceutiques au plus haut point puisque les maladies cardiovasculaires représentent de très loin la première cause de mortalité dans le monde ( www.who.int/cardiovascular_diseases ). Par exemple lors d’une obstruction de la carotide, le traitement avec la NK a permis de réduire de 88 % cette obstruction en moins de 6 heures alaors qu’une intervention directe est très risquée. Il a été démontré sur un modèle murin que la NK était capable de traiter les thromboses pulmonaires par voie orale !

Émerge alors l’opportunité d’une enquête effectuée sur la population japonaise consommant du natto régulièrement afin de déterminer si ce mets n’aurait pas aidé les personnes atteintes par le SARS-CoV-2 à prévenir l’apparition de thromboses pulmonaires, l’une des principales causes de mortalité chez les personnes atteintes par ce virus. Arriver à mettre en place une telle enquête relève de la fiction mais la science est parfois parsemée d’imprévus. Les curieux, en particulier les médecins peuvent se reporter à l’article paru dans la revue Biomarker Insights pour comprendre la véritable magie de cet enzyme qui selon les études réalisées à ce jour entre dans la circulation sanguine (lien en fin de billet) car il a été démontré que la subtilisine est très résistante aux autres enzymes protéolytiques et c’est compréhensible. Pourquoi des bactéries s’escrimeraient à produire un enzyme et l’excréter si celui-ci se détruit lui-même ?

Décidément la nature fait bien les choses et ainsi sa créativité est bénéfique pour la santé de l’homme. Personnellement il me paraît impératif d’explorer toutes les opportunités thérapeutiques qu’offrent la nature plutôt que d’envisager des thérapeutiques totalement artificielles comme les thérapies géniques dont les résultats sont maintenant prouvées comme catastrophiques avec la douloureuse expérience des soi-disant vaccins à ARN messager. Il est urgent de revenir à la réalité et d’une part exploiter tout ce que la nature propose et également valoriser les « vieilles molécules » pour des applications thérapeutiques « hors AMM » comme le préconise le Professeur Didier Raoult, la grande majorité de ces molécules étant issues de plantes, de bactéries ou de moisissures comme par exemple la pénicilline.

Lien et illustration : https://doi.org/10.1177/1177271918785130 .

Note. J’ai travaillé pendant une année sous la direction du Professeur Emil L. Smith à UCLA, je fus son dernier « post-doc » car l’année suivante il quittait son laboratoire après 50 années de recherche dans le domaine de la chimie des protéines. Smith étudia la séquence d’amino-acides de près de 20 subtilisines et put expliquer pourquoi ces enzymes étaient particulièrement résistants aux autres protéases. Leur structure est très compacte en raison de la présence de ponts disulfure. La subtilisine est l’un des enzymes ajouté aux lessives modernes. Seuls des agents chimiques puissants comme le diisopropylfluorophosphate (très proche du Sarin, un gaz 26 fois plus mortel que le cyanure) peuvent inactiver ces enzymes protéolytiques.