Un enzyme qui dégrade le PET (polyéthylène-téréphtalate)

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Les matières plastiques en tous genres ont inondé nos vies quotidiennes, depuis les touches des claviers d’ordinateurs jusqu’aux bouteilles d’eau minérale en passant par les jouets, le mobilier ou encore les chaussures et les vêtements. Rien que pour le polyéthylène-téréphtalate, plus connu sous l’abréviation de PET, une matière plastique transparente constituant les bouteilles de boissons variées, la production annuelle mondiale était de 56 millions de tonnes en 2013, dont 60 % utilisés pour les fibres textiles, par exemple le Dacron, et le reste pour les emballages. Les monomères du PET sont issus directement du pétrole. Il s’agit de l’acide téréphtalique et de l’éthylène-glycol. Le PET est inerte et jusqu’à récemment il n’était pas considéré comme biodégradable. Des petits curieux avaient bien noté quelques dégradations ici ou là, dans les creux humides des centre de retraitement des matières plastiques, mais jamais personne ne s’était sérieusement penché sur les populations bactériennes susceptibles de dégrader ces produits envahissants. C’est ce à quoi s’est intéressée une équipe de biologistes de l’Institut de Technologie de Kyoto et de la Keio University à Yokohama.

Il y a en effet un immense enjeu économique et environnemental s’il existe des activités enzymatiques capables de dégrader le PET pour le recycler car traiter des résidus de matières plastiques dans un fermenteur avec des bactéries ou éventuellement avec des enzymes produits par sur-expression avec des bactéries ou des levures comme il en existe pour les lessives, certaines synthèses chimiques ou encore dans l’industrie textile est beaucoup plus rentable industriellement que de traiter des matières plastiques chimiquement ou encore à l’aide de canons à électrons.

L’équipe dirigée par le Docteur Kenji Miyamoto a donc suivi le chemin d’investigation classique en allant dans un premier temps collecter quelques 250 échantillons dans un centre de traitement des matières plastiques situé près d’Osaka. Une mixture bactérienne s’est révélée capable de pousser sur des films de PET dans un milieu de culture contenant essentiellement des sels minéraux et quelques vitamines.

La deuxième étape a consisté à isoler la bactérie capable de pousser sur ces films de PET et de la caractériser en détail. Elle a été nommée Ideonella sakaiensis car elle fait partie de la famille des « Ideonelleae ». Les toutes premières investigations ont montré que cette bactérie semblait, à l’aide de petits filaments (indiqués par des flèches dans l’illustration), excréter quelque chose sur le film de PET, probablement des enzymes capables de dégrader ce substrat carboné, le seul présent dans le milieu de culture.

L’étape suivante a donc tout naturellement conduit à la caractérisation des gènes de la bactérie qui étaient exprimés en présence de PET puis de sur-exprimer le produit de ces gènes dans des bactéries adéquates afin d’en étudier les propriétés et reconstituer le schéma de dégradation du PET. Et ça se passe ainsi :

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PETase est un enzyme qui hydrolyse le PET en fragments dont le MHET (monohydroxy-ethyl téréphtalate) qui va à son tour être coupé en téréphtalate et éthylène-glycol. Comme tout se passe en dehors de la bactérie, celle-ci a mis au point un système lui permettant de « pomper » ces deux molécules chimiques qui vont lui servir d’aliment carboné comme le CO2 atmosphérique sert d’aliment aux plantes et au plancton. Finalement la bactérie dispose d’un équipement enzymatique interne qui va conduire à l’acide protocatechuique facilement assimilé pour le métabolisme basal.

L’étape finale de ce travail remarquable a consisté à ajouter directement l’enzyme PETase à des films de PET et le résultat – une dégradation de ces films – a permis de vérifier qu’on n’avait pas besoin de la bactérie pour procéder à la dégradation de cette matière plastique en ses constituants initiaux.

À n’en pas douter ces travaux vont conduire à des applications industrielles pour dégrader le PET dans des conditions infiniment moins coûteuses en énergie que les techniques chimiques et physiques actuellement utilisées à petite échelle en raison de leur prix. On peut imaginer des fermenteurs de plusieurs centaines de milliers de litres dans lesquels une solution enzymatique réduira le PET en ses constituants initiaux qu’on pourra récupérer et repolymériser avec les catalyseurs adéquats. Cependant il ne faut pas oublier que la majeure partie du PET (plus de 50 %) est recyclée sous forme de fibres de mauvaise qualité qui servent notamment à fabriquer des revêtements de sol ou des vêtements particuliers comme les « polaires ». Il faut souhaiter un grand avenir à ces travaux innovants qui conjuguent les techniques les plus modernes de la biologie pour aboutir à une application industrielle respectueuse de l’environnement …

Source : Science, DOI : 10.1126/science.aad6359 , article aimablement communiqué par le Docteur Kenji Miyamoto que je tiens à la disposition de mes lecteurs.

3 réflexions au sujet de « Un enzyme qui dégrade le PET (polyéthylène-téréphtalate) »

  1. Bonjour,
    Étant donné que notre ami Lavoisier nous racontait que rien ne se créer rien ne se perd et que tout se transforme, je ne vois pas la conséquence de cette dégradation.
    Que relâchent donc ces fameuses enzymes à la place ?

    Amicalement
    Gus

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