A la mémoire de Frederick Sanger

A la mémoire de Frederick Sanger

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Frederick Sanger restera dans ma mémoire puisque les techniques que l’on utilisait encore dans les années 70 étaient toutes dérivées directement de ses travaux, on utilisait encore dans certains cas un réactif appelé « le réactif de Sanger » ainsi que la visualisation bidimensionnelle des petits peptides et des aminoacides constituant une protéine que l’on révélait sur un papier avec un autre réactif mis au point dans le laboratoire de chimie des protéines de l’Université de Cambridge où Sanger travailla de nombreuses années, la ninhydrine, qui avait pour inconvénient de colorer violemment en violet les doigts. Il s’agissait d’une chromatographie descendante sur papier suivie d’une électrophorèse à haut voltage. Le seul fait d’évoquer le nom de Sanger me rappèle curieusement les odeurs prégnantes du mélange de pyridine et d’acide acétique que l’on utilisait pour l’électrophorèse dans un grand bac rempli d’une huile appelée Varsol. C’est aussi dans le laboratoire de Sanger que celui qui serait mon mentor à UCLA fit ses premières armes et collabora étroitement avec lui dans la détermination des pont disulfure de l’insuline (voir la figure tirée de Wikipedia ci-après, les ponts disulfure entre les cystéines sont indiqués en rouge). Les travaux de Sanger sur la séquence d’aminoacides de l’insuline conduisit Francis Crick à formuler l’hypothèse d’une relation directe entre la structure primaire (la séquence d’aminoacides) des protéines et le concept de gènes codant pour ces protéines dont l’information était contenue dans l’enchainement des bases de l’ADN, les premiers résultats de Sanger sur l’insuline remontant au début des années 50 et c’est au cours de cette même décennie que Francis Crick, également à Cambridge, élucida avec James Watson la structure de l’ADN par cristallographie alors que Sanger travaillait déjà sur la séquence des bases constituant les ARN de transfert et les ARN ribosomaux.

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Sanger est le seul chimiste a avoir été récompensé deux fois par le Comité Nobel, une première fois pour la détermination de la structure complète de l’insuline en 1958 et une deuxième fois pour ses travaux sur la détermination de la structure des acides ribonucléiques, en 1980. Sanger faisait partie de ces chimistes fourmillant d’idées pour arriver à résoudre des problèmes complexes avec, pourrait-on dire aujourd’hui, les moyens du bord car la chimie des protéines et des acides nucléiques est aujourd’hui confiée à des machines automatiques mais ces équipements aux performances extrêmement puissantes font toujours appel aux principes découverts et mis au point par ces grandes figures de la chimie et de la biologie qui foisonnaient dès la fin de la deuxième guerre mondiale dans les grandes universités anglo-saxonnes dont en particulier Cambridge qui est toujours un haut lieu de la biologie.

C’est dire que la nouvelle de la mort de Sanger la nuit dernière à l’âge de 95 ans m’a interpellé dans mes souvenirs de chimiste des protéines.

Crédit photo: Associated Press 

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